En la mayoría de enzimas, la
energía de fijación utilizada para formar el complejo es solo una de las
diversas contribuciones al mecanismo catalítico general. Una vez unido el
sustrato al enzima, grupos funcionales catalíticos situados adecuadamente colaboran
en la rotura o formación de enlaces mediante diversos mecanismos entre los que
se encuentran la catálisis ácido-base general, la catálisis covalente
y la catálisis por iones metálicos. Estos mecanismos son diferentes basados en
la energía de fijación porque generalmente suponen una interacción covalente transitoria
con un sustrato, o la transferencia de grupos desde o hacia un sustrato.
CATÁLISIS ÁCIDO-BASE
GENERAL.
Muchas reacciones
bioquímicas suponen la formación de intermedios cargados inestables que tienden
a descomponerse rápidamente en sus especies reactivas contribuyentes,
impidiendo así la reacción. Los intermedios cargados se pueden estabilizar a
menudo transfiriendo protones a o de desde el sustrato o intermedio para formar
una especie que se descompone más fácilmente en productos. En las reacciones no
enzimáticas, las transferencias de protones pueden utilizar solo los
contribuyentes del agua u otros dadores aceptores débiles de protones. La
catálisis que solo utiliza los iones H+ (H3O+) u OH- presentes en el
agua se denominan catálisis acida o base especifica. Si la transferencia
de protones entre el intermedio y el agua es más rápida que la descomposición
del intermedio en reactivos, el intermedio se establecerá de manera efectiva
cada vez que se forma. En este caso no se producirá catálisis adicional
facilitada por otros aceptores o dadores de protones. No obstante, en muchos
casos el agua no es suficiente. El termino catálisis ácido-base
general se refiere a transferencias de protones facilitadas por
otras clases de moléculas. En reacciones no enzimáticas en disolución acuosa,
esto se observa solamente cuando la velocidad de descomposición del intermedio
inestable en reactivos es mayor que la velocidad de trasferencia de protones a
o desde el agua. Muchos ácidos orgánicos débiles pueden suplementar al agua
como dadores de protones en esta situación, del mismo modo que bases orgánicas
débiles pueden servir como aceptores de protones. Varias cadenas laterales de
aminoácidos pueden actuar de modo similar como dadores y aceptores de protones,
en el sitio activo de una enzima. Estos grupos se pueden posicionar de forma
precisa en el sitio activo de un enzima para permitir la transferencia de
protones, generando incrementos de velocidad del orden de 102 a 105 .
Este tipo de catálisis tiene lugar en la gran mayoría de los enzimas. De hecho,
las transferencias de protones son las reacciones bioquímicas más habituales.
CATÁLISIS COVALENTE.
La catálisis covalente
implica la formación de un enlace covalente transitorio entre el enzima y el
sustrato. Consideramos la hidrólisis de un enlace entre los grupos A
y B:
H2O
A─B
→ A + B
En presencia de un
catalizador covalente (un enzima con un grupo nucleofilico X:) la reacción se
transforma en
H2O
A─B + X: → A─X +
B → A + X: + B
Esto altera la ruta de la
reacción y solo produce catálisis si la nueva ruta de la reacción y solo
produce catálisis si la nueva ruta tiene una energía de activación inferior que
la ruta no catalizada. Los dos nuevos pasos han de ser más rápidos que la
reacción no catalizada. Diversas cadenas laterales de aminoácidos. Estos complejos
covalentes siempre experimentan una reacción adicional con el fin de
regenerar el enzima libre. El enlace covalente formado entre el enzima y el
sustrato puede activar un sustrato para una nueva reacción de una forma que es
normalmente específica para el grupo o coenzima implicado.
CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS.
Los metales, tanto si
están fuertemente unidos al enzima o son captados de la solución junto con el
sustrato, puede participar en diferentes maneras en la catálisis. Interacciones
iónicas entre un metal fijado en el enzima y el sustrato ayudar a orientar
a un sustrato para que reaccione o estabilizar estados de transición de la
reacción que estén cargados. Esta utilización de interacciones de fijación
débiles entre el metal y el sustrato es similar a algunos de los usos de la
energía de fijación de enzima-sustrato descrita anteriormente.
Los materiales también
pueden facilitar reacciones de oxidación-reducción mediante cambios reversibles
en el estado de oxidación del ion metálico. Casi una tercera parte de los
enzimas conocidos requiere uno o más iones metálicos para su actividad
catalítica
No hay comentarios:
Publicar un comentario