PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Se ha tenido la ocasión de comprobar de qué manera las formas tridimensionales de las proteínas les permitan desempeñar papeles estructurales y de transporte. A hora se describirá sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de ciento de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro.

Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida.

La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones, fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar.

Un catalizador es una sustancia que acelera a un con la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participa en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable). Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectué la reacción.

Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno a dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varían el grado de especificad hacia el sustrato. Algunas enzimas actúan sobre un grupo de sustratos relacionados y otros sobre un simple compuesto. Muchas enzimas posen estereoespecifidad ya que solo actúan sobre un estereoisomero del sustrato. Quizás el aspecto más importante de la especificidad de una enzima es la especificidad de reacción, esto es, la falta de formación de subproducto como desperdicio. La especificidad de reacción se refleja en la pureza excepcional del producto (100% en esencia) mucha mayor que la pureza de productos de reacciones típicas catalizadas en química orgánica. Las enzimas pueden hacer más que solo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunos también pueden cambiar, o acoplar, dos reacciones  que normalmente seria separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada de una reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla en frecuencia de reacciones metabólicas menos favorables.

LAS SEIS CLASES DE ENZIMAS

Los nombres en la mayor parte de las enzimas metabólicas se forman agregando el sufijo---asa al nombre de sustratos, o a un término descriptivo de la reacción que catalizan. Por ejemplo, la ureasa tiene a la urea como sustrato. La alcohol deshidrogenasa cataliza la remoción de hidrogeno de los alcoholes (es decir, la oxidación de alcoholes).

Unas pocas enzimas, como la tripsina y la amilasa, se conocen por sus nombres históricos. Muchas enzimas recién descubiertas recién su nombre de acuerdo con sus genes o de algunas características no descriptivas. Por ejemplo, el nombre de Rec A se debe al gen recA y el de HSP70 es de una proteína de choque producida por calor; ambas enzimas catalizan la hidrolisis del ATP.

Un comité de la unión internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB, de International Unión of Biochemistry and Molecular Bilogy) mantiene un esquema de clasificación que asigna categorías a las enzimas de acuerdo con las clase general de reacción química orgánica que se cataliza. Las seis categorías son: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, y ligasas.

N de clase	Nombre de la clase	Tipo de reacción catalizada
1	Oxidorreductasa	Transferencia de electrones
2	Transferasa	Transferencia de grupos
3	Hidrolasas	Reacción con hidrolisis
4	Liasas	Dobles enlaces, eliminación de grupos
5	Isomerasa	Grupos de moléculas en formas isoméricas
6	Ligasas	Formación de enlaces-c mediante reacciones de condensación

tabla de clasificación de las enzimas

1.       Las oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación-reducción. La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas. También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas, per oxidasas, oxigenasas o reductasas. En bioquímica hay cada vez más la tendencia a citar esas enzimas por su nombre formal,  oxidorreductasas, y no por los nombres más comunes en las publicaciones no muy recientes de bioquímica. Un ejemplo de una oxidorreductasa es la lactato deshodrogenasa, llamada también lactato: NDA oxidorreductasa. Esta enzima cataliza la conversión reversible de L-lactato en piruvato. La oxidación de L-lactato se acopla a la reducción de la coenzima nicotinamida adenina di nucleótido (NAD⁺).

2.       Las transferasas catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzima. En las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo incluye la cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforillo de ATP. La alanina transaminasa, cuyo nombre sistemático es L-alanina:2-oxiglutarato aminotransferasa.

3.       Las hidrolasas catalizan hidrolisis. Son una clase especial de transfer asa donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es un ejemplo sencillo de una hidrolasa. En el nombre sistemático de esta enzima es disfosfato fosfohidrolasa.

4.       La liasa catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células es frecuentemente llamada sintasa. La piruvato descarboxilasa pertenece a esta clase de enzimas ya que descompone el piruvato en acetaldehído y dióxido de carbono. El nombre sistemático de la piruvato descarboxilasa, 2-oxo-ácido carboxi-liasa casi nunca se emplea.

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5.       Las isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacción de isomerización). Como estas reacciones solo tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples. Las alanina recemasa es una isomerasa que cataliza la interconversion de L-alanina y D-alanina. El nombre común es igual al nombre sistemático.

6.       Las ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La glutamina sintetasa, o L-glutamato:amoniaco ligasa (formadora de ADP) usa la energía de la hidrolisis del ATP para unir glutamato y amoniaco para producir glutamina.