¿ QUE SON LAS ENZIMAS ?

Las enzimas son proteínas catalizadoras  presentes en las células que tienen como función acelerar la velocidad de una reacción química, es decir, las facilitan al disminuir la energía. las enzimas ocurren a pocas temperaturas y sin recurrir a condiciones químicas extremas. 

Las enzimas son unas proteínas que están involucradas en todas las reacciones metabólicas, tanto catalizándolas como acelerándolas, estas reacciones son desde la digestión de nutrientes como en la formación de otras moléculas.(Lehninger 4ta edición)

Esta capacidad es muy importante para mantener la vida, ya que debido a la complejidad de las moléculas orgánicas, su degradación sin la presencia de enzimas seria demasiado lenta. Las enzimas tienen un centro activo donde se aloja la sustancia que se alterara, esta sustancia sobre la cual reaccionara la enzima es llamada sustrato, si la reacción es anabólica, serán dos sustratos los que entran; mientras que si es catabólica, es uno solo. cuando se une a un sustrato se forma un complejo llamado enzima-sustrato.

Enzima	Sustrato
-catalasa	H2O2
Fumarasa	Fumarato
Carbonico anhidrasa	HCO3
Lactamasa	Bencilpenicilina
Acetilcolinesterasa	Acetilcolina
Crotonasa	Crotonil CAo

figura 1.-enzima con su respectivo sustrato

Las enzimas actúan facilitando la acción y no se ven afectadas,por lo tanto al final de la reacción estas quedan igual que al comienzo.

Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, todos los enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su confirmación proteica nativa. Si se desnaturaliza o se disocia un enzima en sus subunidades, se pierde normalmente la actividad catalítica. Si se descompone un enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.

Los enzimas, al igual que otras proteínas, tienen masas moleculares relativas que van desde unos 12.000 hasta más de un millón. Algunos enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos. Otros requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos tales como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+ o un complejo orgánico o molécula metalo-orgánica denominadocoenzima. Algunos enzimas requieren tanto un coenzima como uno o más iones metálicos para su actividad. Un coenzima o ion metálico unido muy frecuentemente o incluso covalentemente a la proteína enzimática se denomina grupo prostético. Un enzima completo catalíticamente activo junto con su enzima y/o iones metálicos se denomina holoenzima. La parte proteica de tal enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Los coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos. Muchas vitaminas que son nutrientes orgánicos requeridos en pequeñas cantidades de la dieta son precursores de coenzimas.

Finalmente, algunas proteínas enzimáticas son modificadas covalentemente por fosforilación, glucolisación y otros procesos. Gran parte de estas alteraciones intervienen en la regulación de la actividad enzimática.

Figura 2.- Reacción de un Enzima

I N T R O D U C C I O N

Gran parte de la  historia de la bioquímica  es la historia de la investigación  enzimática. Los catalizadores biológicos se reconocieron como tales y fueron descritos por primera vez a finales del siglo XVII, en estudios sobre  la digestión de la carne por secreciones del estómago; la investigación continua durante el siglo XIX con el examen de la conversión del almidón en azúcar  por la saliva y diversos extractos vegetales.

El descubrimiento que realizo Eduardo BUCHNER  en 1897  de que los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar a alcohol demostró que la fermentación era debido a las moléculas que continúan funcionando cuando se separan de las células. Frederick W. Kuhn denomino  estas moléculas las enzimas. Al tiempo que se rechazaban las nociones vitalistas de la vida, el aislamiento de nuevos enzimas ya investigación de sus propiedades permitió el avance de la Ing. Bioquímica.

El aislamiento y cristalizaciones la ureasa por James Sumner en 1926 proporciono un gran impulso los primeros estudios sobre las propiedades d ellas enzimas. Sumner encontró que los cristales de ureasa estaban constituidos exclusivamente por proteínas y postulo que todos los enzimas eran proteínas. A falta de otros ejemplos esta idea fue motivo de controversia durante algún tiempo. La conclusión de Sumner solo se aceptó ampliamente cuando más tarde, en la década de 1930, John Northrop y  Moses Kunitz cristalizaron la pepsina, la tripsina y otros enzimas digestivos y descubrieron que también eran proteínas.

Existen dos condiciones fundamentales para la vida en primer lugar, la entidad viva a de poder auto-replicarse; en segundo lugar a de poder catalizar reacciones químicas y eficiente selectiva-mente. La importancia central de la catálisis puede sorprender pero es fácil de mostrarlo. 

En este capítulo, pues, nuestra atención hacia los catalizadores de las reacciones en los sistemas biológicos enzimas, las proteínas más notables y de mayor especialización. Los enzimas tienen un gran poder catalítico, a menudo muy superior al de los catalizadores sintéticos o inorgánicos. Poseen un elevado grado de especificidad respecto a los sustratos, aceleran espectacularmente las reacciones químicas específicas y funcionan de soluciones acuosas en condiciones muy suaves de temperatura y PH. Hay pocos catalizadores no biológicos que tengan todas estas propiedades.

Las enzimas están en el centro de todos los procesos bioquímicos. Actuando en secuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas bilógicas a partir de precursores sencillos.

El estudio de los enzimas  también tiene importancia práctica inmensa. En algunas enfermedades, especialmente en las que son heredables genéticamente, puede haber una carencia, o incluso una ausencia total, de uno mas enzimas.