¿ QUE SON LAS ENZIMAS ?

Las enzimas son proteínas catalizadoras  presentes en las células que tienen como función acelerar la velocidad de una reacción química, es decir, las facilitan al disminuir la energía. las enzimas ocurren a pocas temperaturas y sin recurrir a condiciones químicas extremas. 

Las enzimas son unas proteínas que están involucradas en todas las reacciones metabólicas, tanto catalizándolas como acelerándolas, estas reacciones son desde la digestión de nutrientes como en la formación de otras moléculas.(Lehninger 4ta edición)

Esta capacidad es muy importante para mantener la vida, ya que debido a la complejidad de las moléculas orgánicas, su degradación sin la presencia de enzimas seria demasiado lenta. Las enzimas tienen un centro activo donde se aloja la sustancia que se alterara, esta sustancia sobre la cual reaccionara la enzima es llamada sustrato, si la reacción es anabólica, serán dos sustratos los que entran; mientras que si es catabólica, es uno solo. cuando se une a un sustrato se forma un complejo llamado enzima-sustrato.

Enzima	Sustrato
-catalasa	H2O2
Fumarasa	Fumarato
Carbonico anhidrasa	HCO3
Lactamasa	Bencilpenicilina
Acetilcolinesterasa	Acetilcolina
Crotonasa	Crotonil CAo

figura 1.-enzima con su respectivo sustrato

Las enzimas actúan facilitando la acción y no se ven afectadas,por lo tanto al final de la reacción estas quedan igual que al comienzo.

Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, todos los enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su confirmación proteica nativa. Si se desnaturaliza o se disocia un enzima en sus subunidades, se pierde normalmente la actividad catalítica. Si se descompone un enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.

Los enzimas, al igual que otras proteínas, tienen masas moleculares relativas que van desde unos 12.000 hasta más de un millón. Algunos enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos. Otros requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos tales como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+ o un complejo orgánico o molécula metalo-orgánica denominadocoenzima. Algunos enzimas requieren tanto un coenzima como uno o más iones metálicos para su actividad. Un coenzima o ion metálico unido muy frecuentemente o incluso covalentemente a la proteína enzimática se denomina grupo prostético. Un enzima completo catalíticamente activo junto con su enzima y/o iones metálicos se denomina holoenzima. La parte proteica de tal enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Los coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos. Muchas vitaminas que son nutrientes orgánicos requeridos en pequeñas cantidades de la dieta son precursores de coenzimas.

Finalmente, algunas proteínas enzimáticas son modificadas covalentemente por fosforilación, glucolisación y otros procesos. Gran parte de estas alteraciones intervienen en la regulación de la actividad enzimática.

Figura 2.- Reacción de un Enzima